Устойчивость к негативным воздействиям и соотношение активности ферментов энергетического обмена в тканях черноморских моллюсков Mytilus galloprovincialis Lamarck, 1819 и Anadara kagoshimensis (Tokunaga, 1906)
##plugins.themes.bootstrap3.article.main##
Google Scholar
##plugins.themes.bootstrap3.article.details##
Аннотация
Определение соотношения активности ферментов энергетического обмена малатдегидрогеназы (МДГ, 1.1.1.37) и лактатдегидрогеназы (ЛДГ, 1.1.1.27) позволяет получить интегральную оценку физиологического состояния объекта исследования в ответ на воздействия разной природы. Цель работы ― сравнить изменение величины отношения МДГ/ЛДГ в тканях двустворчатых моллюсков: аборигенной Mytilus galloprovincialis Lamarck, 1819 и успешного вселенца Anadara kagoshimensis (Tokunaga, 1906), в лабораторных условиях под влиянием гипоксии, аноксии, токсиканта полихлорбифенила, сероводородного заражения и длительного содержания в аквариуме без кормления. Половозрелые моллюски собраны в районе г. Севастополя. Длина раковины мидии составляла 45–62 мм, анадары ― 27–49 мм. Активность ферментов измеряли спектрофотометрически (при 340 нм и 25 °C) по скорости окисления НАДН в цитоплазме тканей (мышцы, гепатопанкреас, жабры). Как правило, под воздействием негативных факторов активность ЛДГ снижалась значительно (на 36–80 %), активность МДГ оставалась стабильной, а коэффициент МДГ/ЛДГ в тканях обоих видов моллюсков увеличивался в 1,5–4 раза. Отмечено, что у гемоглобинсодержащей анадары коэффициент МДГ/ЛДГ был на порядок ниже, чем у мидии, как в контроле, так и в опыте. Сопоставление с литературными данными показало, что величина отношения МДГ/ЛДГ устойчивой к гипоксии анадары такая же низкая, как у оксифильных гидробионтов, в частности гребешка Mizuhopecten yessoensis (Jay, 1857) и ракообразных Crangon crangon (Linnaeus, 1758) и Carcinus aestuarii Nardo, 1847. По-видимому, низкое значение коэффициента МДГ/ЛДГ отражает способность анадары сохранять высокий уровень окислительных процессов в тканях благодаря значительному пулу соединений (эритроцитарный гемоглобин, каротиноиды, глутатион), поддерживающих аэробный процесс и осуществляющих антиоксидантную защиту. Величина коэффициента МДГ/ЛДГ может быть использована для оценки степени оксигенации тканей моллюсков в норме и в условиях гипоксии различного происхождения при мониторинговых исследованиях.
Авторы
Библиографические ссылки
Андреенко Т. И., Солдатов А. А., Головина И. В. Адаптивная реорганизация метаболизма у двустворчатого моллюска Anadara inaequivalvis Bruguiere в условиях экспериментальной аноксии // Доповіді НАН України. 2009. № 7. С. 155–160. [Andreenko T. I., Soldatov A. A., Golovina I. V. Adaptivnaya reorganizatsiya metabolizma u dvustvorchatogo mollyuska Anadara inaequivalvis Bruguiere v usloviyakh eksperimental’noi anoksii. Dopovidi NAN Ukrainy, 2009, no. 7, pp. 155–160. (in Russ.)]
Бочко О. Ю., Солдатов А. А. Распределение полихлорированных бифенилов в тканях мидии Mytilus galloprovincialis Lam. в естественных и экспериментальных условиях // Экология моря. 2006. Вып. 71. С. 68–72. [Bochko O. Yu., Soldatov A. A. Polychlorinated biphenyls distribution in the tissues of Mytilus galloprovincialis Lam. from natural population and under experimental conditions. Ekologiya morya, 2006, iss. 71, pp. 68–72. (in Russ.)]
Головина И. В. Особенности активности ферментов энергетического обмена в тканях черноморских моллюсков разной подвижности в норме и при патологии // Морской биологический журнал. 2016. Т. 1, № 1. С. 14–23. [Golovina I. V. Peculiarities of energy metabolism enzymes activity in tissues of Black Sea molluscs of different mobility in norm and at pathology. Morskoj biologicheskij zhurnal, 2016, vol. 1, no. 1, pp. 14–23. (in Russ.)]. https://doi.org/10.21072/mbj.2016.01.1.02
Горомосова С. А., Шапиро А. З. Основные черты биохимии энергетического обмена у мидий. Москва : Лёгкая и пищевая промышленность, 1984. 120 с. [Goromosova S. A., Shapiro A. Z. Osnovnye cherty biokhimii energeticheskogo obmena u midii. Moscow: Legkaya i pishchevaya promyshlennost’, 1984, 120 p. (in Russ.)]
Ильин В. С., Замосковская Г. А., Усатенко М. С. Влияние денервации и реиннервации на лактатдегидрогеназу и малатдегидрогеназы в скелетных мышцах кролика // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 1974. Т. 10, № 1. С. 10–16. [Il’in V. S., Zamoskovskaya G. A., Usatenko M. S. The effect of denervation and re-innervation on lactate and malate dehydrogenases in rabbit skeletal muscles. Zhurnal evolyutsionnoi biokhimii i fiziologii, 1974, vol. 10, no. 1, pp. 10–16. (in Russ.)]
Кудрявцева Г. В., Шишкин В. И. Надёжность и качество ферментативных функциональных систем. Санкт-Петербург : Изд-во СПб ун-та, 1996. 68 с. [Kudryavtseva G. V., Shishkin V. I. Nadezhnost’ i kachestvo fermentativnykh funktsional’nykh sistem. Saint Petersburg: Izd-vo SPb un-ta, 1996, 68 p. (in Russ.)]
Кулаев Б. С. Эволюция систем поддержания гомеостазиса клетки – основа прогрессивной эволюции клетки // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 1997. Т. 33, № 1. С. 82–99. [Kulaev B. S. Evolution of cell homeostasis supporting systems as the basis of progressive evolution of organisms. Zhurnal evolyutsionnoi biokhimii i fiziologii, 1997, vol. 33, no. 1, pp. 82–99. (in Russ.)]
Мильман Л. С., Юровецкий Ю. Г., Ермолаева Л. П. Определение активности важнейших ферментов углеводного обмена // Методы биологии развития. Москва : Наука, 1974. С. 346–364. [Mil’man L. S., Yurovetskii Yu. G., Ermolaeva L. P. Opredelenie aktivnosti vazhneishikh fermentov uglevodnogo obmena. In: Metody biologii razvitiya. Moscow: Nauka, 1974, pp. 346–364. (in Russ.)]
Немова Н. Н., Мещерякова О. В., Лысенко Л. А., Фокина Н. Н. Оценка состояния водных организмов по биохимическому статусу // Труды КарНЦ РАН. 2014. № 5. С. 18–29. [Nemova N. N., Meshcheryakova O. V., Lysenko L. A., Fokina N. N. The assessment of the fitness of aquatic organisms relying on the biochemical status. Trudy KarNTs RAN, 2014, no. 5, pp. 18–29. (in Russ.)]
Олифиренко А. Б. Условия формирования поселений двустворчатого моллюска Anadara broughtoni в заливе Петра Великого (Японское море) // Известия ТИНРО. 2007. Т. 149. С. 122–137. [Olifirenko A. B. Usloviya formirovaniya poselenii dvustvorchatogo mollyuska Anadara broughtoni v zalive Petra Velikogo (Yaponskoe more). Izvestiya TINRO, 2007, vol. 149, pp. 122–137. (in Russ.)]
Финенко Г. А., Аболмасова Г. И. Особенности энергетического бюджета мидий в Севастопольской бухте // Биология моря. 1992. Т. 18, № 1–2. С. 43–51. [Finenko G. A., Abolmasova G. I. Osobennosti energeticheskogo byudzheta midii v Sevastopol’skoi bukhte. Biologiya morya, 1992, vol. 18, no. 1–2, pp. 43–51. (in Russ.)]
Черноморские моллюски: элементы сравнительной и экологической биохимии / под ред. Г. Е. Шульмана, А. А. Солдатова ; Ин-т биологии южных морей НАН Украины. Севастополь : ЭКОСИ-Гидрофизика, 2014. 323 с. [Black Sea mollusks: Elements of comparative and environmental biochemistry. G. E. Shul’man, A. A. Soldatov (Eds) ; In-t biologii yuzhnykh morei NAN Ukrainy. Sevastopol: EKOSI-Gidrofizika, 2014, 323 p. (in Russ.)]
Aly H. A. A., Domènech Ò. Aroclor 1254 induced cytotoxicity and mitochondrial dysfunction in isolated rat hepatocytes. Toxicology, 2009, vol. 262, iss. 3, pp. 175–183. https://doi.org/10.1016/j.tox.2009.05.018
Bishop R. E., Kakuk B., Torres J. J. Life in the hypoxic and anoxic zones: Metabolism and proximate composition of Caribbean troglobitic crustaceans with observations on the water chemistry of two anchialine caves. Journal of Crustacean Biology, 2004, vol. 24, iss. 3, pp. 379–392. https://doi.org/10.1651/C-2459
Emeretli I. V. Influence of hypoxia of varying duration on malate dehydrogenase and lactate dehydrogenase activities in the tissues of mussel. Hydrobiological Journal, 2002, vol. 38, iss. 3, pp. 50–56. https://doi.org/10.1615/HydrobJ.v38.i3.50
Emeretli I. V., Rusinova O. S. The activities of enzymes of the main pathways of carbohydrates oxidation in fish tissues. Hydrobiological Journal, 2002, vol. 38, iss. 2, pp. 70–79. https://doi.org/10.1615/HydrobJ.v38.i2.70
Gainey L. F. Jr., Greenberg M. J. Hydrogen sulfide is synthesized in the gills of the clam Mercenaria mercenaria and acts seasonally to modulate branchial muscle contraction. The Biological Bulletin, 2005, vol. 209, no. 1, pp. 11–20. https://doi.org/10.2307/3593138
Golovina I. V., Gostyukhina O. L., Andreyenko T. I. Specific metabolic features in tissues of the ark clam Anadara kagoshimensis Tokunaga, 1906 (Bivalvia: Arcidae), a Black Sea invader. Russian Journal of Biological Invasions, 2016, vol. 7, iss. 2, pp. 137–145. https://doi.org/10.1134/S2075111716020065
Grieshaber M. K., Völkel S. Animal adaptations for tolerance and exploitation of poisonous sulfide. Annual Review of Physiology, 1998, vol. 60, pp. 33–53. https://doi.org/10.1146/annurev.physiol.60.1.33
Hildebrandt T. M., Grieshaber M. K. Three enzymatic activities catalyze the oxidation of sulfide to thiosulfate in mammalian and invertebrate mitochondria. The FEBS Journal, 2008, vol. 275, iss. 13, pp. 3352–3361. https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2008.06482.x
Hochachka P. W., Somero G. N. Biochemical adaptation: Mechanism and process in physiological evolution. Oxford: Oxford University Press, 2002, 356 p.
Kabil O., Motl N., Banerjee R. H2S and its role in redox signaling. Biochimica et Biophysica Acta, 2014, vol. 1844, iss. 8, pp. 1355–1366. https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2014.01.002
Larade K., Storey K. B. A profile of the metabolic responses to anoxia in marine invertebrates. In: Cell and Molecular Responses to Stress. Vol. 3. Sensing, Signaling and Cell Adaptation / K. B. Storey, J. M. Storey (Eds). Amsterdam: Elsevier Science B. V., 2002, 346 p.
Lebedeva I. Yu., Leibova V. B., Ernst L. K. Activity of protein and carbohydrate metabolism enzymes in black pied heifer blood in relation to subsequent reproductive intensity. Russian Agricultural Sciences, 2012, vol. 38, iss. 3, pp. 247–250. https://doi.org/10.3103/S1068367412030123
Olson K. R. Mitochondrial adaptations to utilize hydrogen sulfide for energy and signaling. Journal of Comparative Physiology B, 2012, vol. 182, iss. 7, pp. 881–897. https://doi.org/10.1007/s00360-012-0654-y
Rinke C., Lee R. W. Pathways, activities and thermal stability of anaerobic and aerobic enzymes in thermophilic vent paralvinellid worms. Marine Ecology Progress Series, 2009, vol. 382, pp. 99–112. https://doi.org/10.3354/meps07980
Soldatov A. A., Kukhareva T. A., Andreeva A. Yu., Efremova E. S. Erythroid elements of hemolymph in Anadara kagoshimensis (Tokunaga, 1906) under conditions of the combined action of hypoxia and hydrogen sulfide contamination. Russian Journal of Marine Biology, 2018, vol. 44, iss. 6, pp. 452–456. https://doi.org/10.1134/S1063074018060111
Somero G. N. The physiology of climate change: How potentials for acclimatization and genetic adaptation will determine ‘winners’ and ‘losers’. Journal of Experimental Biology, 2010, special iss. 213, pp. 912–920. https://doi.org/10.1242/jeb.037473
Washizu T., Nakamura M., Izawa N., Suzuki E., Tsuruno S., Washizu M., Nakajo S., Arai T. The activity ratio of the cytosolic MDH/LDH and the isoenzyme pattern of LDH in the peripheral leukocytes of dogs, cats and rabbits. Veterinary Research Communications, 2002, vol. 26, iss. 5, pp. 341–346.
Zwaan A., Eertman R. H. M. Anoxic or aerial survival of bivalves and other euryoxic invertebrates as a useful response to environmental stress – A comprehensive review. Comparative Biochemistry and Physiology, 1996, vol. 113, iss. 2, pp. 299–312. https://doi.org/10.1016/0742-8413(95)02101-9
